Learning and geometry

Ramachandran plot — two angles almost fix the backbone shape

Two angles per residue are almost the whole story of a protein backbone: the peptide bond is a partial double bond so omega barely turns, leaving phi and psi, and each secondary structure lands in its own patch of the plot — which is why structure validation is done on six separate plots, since glycine and proline are allowed quite different places

This drawing comes from one YAML file. No shape was moved by hand.

Notes in the source (in Japanese)

たんぱく質の主鎖の形は、残基あたり 2 つの角でほぼ決まる。φ（ファイ）と ψ（プサイ）—— どちらも主鎖の二面角。3 つ目の ω（オメガ。ペプチド結合まわり）は部分二重結合性のため平面に保たれ、ふつう 180 度からほとんど動かない。 だから軸が 2 本で足りる。

二次構造は、プロットの決まった場所に出る。右巻き α ヘリックスは φ −57 ／ ψ −47、平行 β シートは φ −119 ／ ψ +113、逆平行 β シートは φ −139 ／ ψ +135。左巻き α ヘリックスは右巻きの鏡像なので、符号を反転した位置に来る ——ただし出てくる残基はほとんどグリシンで、側鎖が水素 1 個しかなく、ぶつかる相手が無いから。

1 枚では足りない。 MolProbity・Phenix・wwPDB は一般／Ile・Val／Gly／pre-Pro／trans Pro／cis Pro の 6 枚を使い分ける。グリシンは側鎖が水素だけで最も広く、プロリンは五員環が Cα と主鎖 N をつないでいてφ が縛られる —— 1 枚で全部を測ると、グリシンは外れていないのに外れ扱いになり、プロリンは外れているのに通ってしまう。

検証に出る数。 好まれる領域は高品質な構造の 98%、許容される領域は 99.95%。clashscore は 0.4Å 以上の原子の重なりの数を 1000 原子あたりに直した値で、MolProbity score はそれと非 favored 率・不良ロタマー率の対数加重。参照データは 2018 年に更新された（Protein Sci. 27 (2018) 293、PMC5734394。2026-09-29 確認）——いまは Top8000：分解能 2.0Å 未満・相同 70% で絞った 7,957 本の鎖。以前の版（2003 年）は 1.8Å 以下・約 10 万残基で、版が違うと外れ値の数も変わる。

外れ値は「間違い」ではなく「説明が要る所」。 歪んだ残基は実在するので、0 にするのが目的ではなく、電子密度で裏が取れるかどうかを見る。

図の領域はおおよその位置。実際の境目は高分解能の構造を集めた分布から引く。